Инфопортал
Назад

Гладкая и поперечно-полосатая мышечная ткань человека — особенности, строение и функции, свойства и признаки: схема с описанием. Из чего состоит мышечная ткань сердца, языка, желудка человека?

Опубликовано: 31.01.2020
0
0

Возрастные изменения

Специфическая особенность скелетной М. т. заключается в относительной стабильности ее структурного состава: константное число мышечных волокон в каждой скелетной мышце устанавливается вскоре после рождения и сохраняется до начала старческой инволюции. Возрастные изменения скелетной М. т. характеризуются уменьшением объема мышечных волокон.

Те же закономерности, возможно, распространяются и на сердечную М. т., для к-рой также характерны возрастные изменения объема кардиомиоцитов. В связи с отмиранием отдельных мышечных волокон в скелетной М. т. и замещением их соединительной тканью в старческом возрасте уменьшаются эластичность и упругость М. т.

Возрастные изменения гладкой М. т. изучены недостаточно.

Гладкая М. т. оболочек органов дыхательной, пищеварительной, мочеполовой систем, а также стенки кровеносных сосудов может подвергаться патол, изменениям гл. обр. в результате нарушения нервной и эндокринной регуляции, а также витаминного, солевого и микроэлементного баланса. Патол. изменение гладкой М. т.

(инфильтрация гладких мышечных клеток жировыми и известковыми включениями) наблюдается при атеросклеротическом поражении стенки кровеносных сосудов. Участки гладкой М. т. могут подвергаться малигнизации под влиянием общих этиол, факторов опухолевого роста (см. Опухоли). Встречаются как доброкачественные опухоли — лейомиомы (см.), так и злокачественные — лейомиосаркомы (см.), исходящие из гладкой М. т. ряда органов: кишечника, бронхов и др.

Для скелетной М. т. характерна специфическая структурная реакция на различные нарушения метаболизма: дистрофия миофибриллярного и мембранного аппарата, появление жировых включений, вакуолизация саркоплазмы и особенно гиалиновое перерождение мышечных волокон, выражающееся в развитии в них поперечно расположенных глыбок, полос и узлов (так наз.

ценкеровская дегенерация). Денервационная атрофия скелетных мышц на первом этапе характеризуется повышением уровня синтетических процессов (увеличением содержания РНК), усилением пластической активности и структурными изменениями, типичными для регенерационных процессов (переход ядер в центральноосевое положение, развитие миобластов, расщепление мышечных волокон);

на более поздних этапах происходит истончение мышечных волокон, ожирение саркоплазмы, дистрофия мышечных волокон с последующим замещением соединительной тканью. Денервационная атрофия скелетных мышц на первом этапе при соответствующих леч. мероприятиях обратима. Постденервацион-ному восстановлению подвергаются гл. обр. моторные бляшки. По данным Р. П. Женевской (1974) нервно-мышечные веретена после длительной денервационной атрофии не восстанавливаются.

Сердечная М. т. реагирует специфическими структурными изменениями на различные патогенные воздействия, включая длительное ги-перфункциональное напряжение, к-рое может вызывать гипертрофию сердечной М. т., выражающуюся гл. обр. в утолщении мышечных волокон. При систематическом отравлении (напр., алкоголем, никотином) наблюдается жировая дистрофия стромы сердечной М. т.

При экспериментальном инфаркте, вызванном перевязкой венечных сосудов, наблюдаются характерные ишемические изменения сердечной М. т.: набухание и разрушение митохондрий, сверхсокращение саркомеров (высокая степень их укорочения) с дезорганизацией протофибриллярного аппарата и саркотубулярной системы.

Пластическая активность мышечной ткани выражается в процессах первичного (эмбрионального) и вторичного (регенерационного, трансплантационного , ренервационного, гиперфункционального) гистогенеза. Гладкая М. т. обладает достаточно высокими пластическими свойствами, обеспечивающими возможность регенерации при ее повреждениях.

Демонстративным примером высокой пластической активности гладкой М. т. является гиперплазия гладкомышечной стенки матки при беременности. В эксперименте доказано, что в этом состоянии гладкая М. т. матки, перенесенная путем аутотрансплантации в измельченном виде на место удаленной скелетной мышцы, может формировать гладкомышечную модель скелетной мышцы.

Вопрос о способе самообновления гладкой М. т. недостаточно изучен. Школой А. А. Заварзина разработана гипотеза о камбиальном механизме этого процесса (дифференцировка гладкой М. т. происходит за счет особых камбиальных клеток соединительнотканной природы). При изучении регенерации гладкой мышечной ткани в эксперименте наблюдаются митотические деления гладких мышечных клеток.

Как установлено в эксперименте А. Н. Студитским, А. Р. Стригано-вой (1951), А. Н. Студитским (1959, 1978), Р. П. Женевской (1974), регенерационная и трансплантационная активность поперечнополосатой М. т., вопреки старым представлениям о низком уровне ее пластических свойств, оказалась весьма высокой.

Трудность непосредственного применения разработанных в эксперименте методов свободной аутопластики М. т. в хирургической практике заключается в недостаточной изученности видовых пластических свойств скелетной М. т. человека. Тесты, разработанные в эксперименте для испытания пластической активности М. т.

(аутотрансплантация измельченной М. т. под кожу, денервация-реиннервация М. т., стимуляция вторичного развития М. т. введением в пищевой рацион тиреоидина, повышающего основной обмен), требуют специального исследования применительно к человеческому организму. Опыт сравнительного (на разных видах животных) изучения свободной аутопластики мышц (либо в измельченном состоянии, либо после предварительной денервации или травматизации) показал, что М. т.

По существовавшим ранее представлениям, сердечная М. т. обладает невысокой пластической активностью; доказательством этого положения считалось то, что некротизированные участки сердечной М. т., возникающие в результате инфаркта, замещаются соединительной тканью.

Однако рядом исследователей установлено, что сердечная М. т. обладает специфическим механизмом самовосстановления, к-рый обеспечивается, с одной стороны, соединительнотканным каркасом, замещающим в течение сравнительно короткого срока участок поврежденной сердечной М. т. (напр., омертвевший в результате инфаркта) соединительнотканным рубцом, и более медленно реагирующим на повреждение блоком собственно кардиомиоцитов, за счет к-рых возникает рабочая гипертрофия и гиперплазия сохранившихся участков сердечной мышцы.

Существенную роль в самообновлении сердечной М. т. играет внутриклеточная регенерация кардиомиоцитов, включающая постепенную замену функционировавших определенный срок цитоплазматических и ядерных органелл новообразованными (как путем их размножения и разрастания, так и путем молекулярной перестройки).

БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Типы мышечной ткани

В скелетной М. т. млекопитающих содержится от 72 до 80% воды, ок. 20—28% веса М. т. составляет сухой остаток, гл. обр. белки. Помимо белков, в состав М. т. входят экстрактивные азотсодержащие вещества, безазотистые вещества (гликоген и другие углеводы, различные липиды, соли органических веществ и др.), а также соли неорганических к-т и другие хим. соединения (табл. 1).

Белки скелетной М. т. делятся на три основные группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. По данным H. Н. Яковлева (1974), на долю саркоплазматических белков приходится ок. 35%, миофибриллярных — 45% и белков стромы — 20% всего мышечного белка. Указанные группы белков резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с различной ионной силой р-ра (полусуммы произведений концентрации каждого иона на квадрат его заряда).

Саркоплазматические белки растворяются в воде и в солевых средах с низкой ионной силой. Существовавшее ранее подразделение саркоплазматических белков на мио ген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты рядом авторов отрицается. Термин «мио-ген» является собирательным. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд соединений, наделенных ферментативной активностью, напр, ферменты гликолиза {альдолаза, глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназа, глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа, фосфорилаза, лактат-дегидрогеназа и др.).

При солевом фракционировании во фракцию миогеновых белков попадает и миоальбумин, близкий или даже идентичный по своим свойствам альбуминам сыворотки крови. К саркоплазматическим белкам относят также днхательный пигмент миоглобин (см.) и разнообразные ферменты, локализованные гл. обр. в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также нек-рые реакции азотистого и липидного обмена. Лики (P.

Миофибриллярные белки — миозин, актин и актомиозин растворяются в солевых средах с высокой ионной силой. К миофибриллярным белкам относятся также так наз. регуляторные белки — тропомиозин, тропонин, альфа-актинин, бета-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс.

Главный миофибриллярный белок — миозин составляет 50—55% сухого веса миофибрилл. Работами В. А. Энгельгардта и М. Н. Любимовой показано, что миозин обладает АТФ-азной активностью, т. е. является ферментом со способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и фосфорную к-ту. Хим. энергия АТФ, освобождающаяся в ходе ферментативной реакции, идущей при участии миозина, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы.

Относительный мол. вес (масса) миозина скелетных мышц человека ок. 500 000. Молекула миозина, обладающая вытянутой формой (длина ее 150 нм), состоит из двух тяжелых полипептидных цепей с относительным мол. весом 205 000—210 000 и нескольких коротких легких цепей с относительным мол. весом ок. 20 000.

Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль («хвост» молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу («головку» молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФ-азной активности миозина, гетерогенны по аминокислотному составу.

Актин, составляющий ок. 20% сухого веса миофибрилл, открытый Ф. Штраубом в 1942 г., существует в двух формах: глобулярный актин (Г-актин) и фибриллярный актин (Ф-актин). Молекула Г-актина с относительным мол. весом 42 000 состоит из одной полипептидной цепочки, в образовании к-рой принимают участие 374 аминокислотных остатка. Ф-актин, являющийся продуктом полимеризации Г-актина, имеет структуру двухтяжевой спирали, детали к-рой еще не вполне выяснены.

При мышечном сокращении миозин вступает в соединение с Ф-актином, образуя новый белковый комплекс— актомиозин. Последний обладает АТФ-азной активностью. Однако АТФ-азная активность актомиозина отличается от АТФ-азной активности миозина: актомиозин активируется ионами магния и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и АТФ в высокой концентрации, тогда как мгозиновая АТФ-аза ингибируется ионами магния, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения pH для обеих АТФ-аз также различны.

Содержащиеся в миофибриллах тропомиозин, тропонин и нек-рые другие регуляторные белки непосредственно участвуют в регуляции процесса мышечного сокращения. Молекула тропомиозина, открытого Бейли (К. Bailey) в 1946 г., состоит из двух а-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм; относительный мол. вес тропомиозина 65 000.

Тропонин, соединяясь с тропомио-зином, образует комплекс, названный Эбаси нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам кальция.

Показано, что тропонин способен фосфорилироваться при участии протеинкиназ, зависимых от циклического аденозин-З’,5′-монофосфата (цАМФ). Вопрос о том, имеет ли отношение фосфорилирование тропонина в целостном организме к регуляции мышечного сокращения, остается пока неясным.

Белки стромы в скелетной М. т. представлены в основном коллагеном (см.) и его дериватами, а также эластином (см.). Строма скелетной М. т., остающаяся после исчерпывающей экстракции мышечного гомогената солевыми р-рами с высокой ионной силой, состоит в значительной мере из соединительнотканных элементов стенки сосудов и нервов, а также сарколеммы и нек-рых других структур.

Экстрактивные азотсодержащие вещества скелетной М. т. представлены адениновыми нуклеотидами — АТФ, АДФ и АМФ (см. Аденозинфосфорные кислоты), нуклеотидами неаденинового ряда, креатинфосфатом, креатином, креатинином, карнозином, ансерином, свободными аминокислотами и др. По данным И. И. Иванова (1969), содержание адениновых нуклеотидов в скелетной М. т.

На долю азота креатина (см.) и креатинфосфата (см. Фосфагены), по данным Д. Л. Фердмана (1966), приходится до 60% небелкового азота мышц. Креатинфосфат и креатин участвуют в хим. процессах, связанных с мышечным сокращением.

Имидазолсодержащие дипептиды — карнозин (см.) и его метилированное производное ансерин (см.) — способны восстанавливать работоспособность утомленных мышц и влиять на передачу нервных импульсов с нерва на мышцы.

Из свободных аминокислот в М. т. наиболее высока концентрация глутаминовой кислоты (см.) — ок. 120 мг/100 мл и ее амида глутамина (см.) — 80—100 мг/100 мл. В М. т. содержится целый ряд фосфатидов (см.): фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидил-серин и др.

Эти соединения играют важную роль в структуре М. т., входя в состав клеточных мембран. Фосфатиды принимают участие также в обменных процессах, в частности в качестве субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества М. т.: мочевина, мочевая к-та, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин— содержатся в небольшой концентрации и, как правило, являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена.

Безазотистые вещества скелетной М. т. представлены в основном гликогеном (см.); его концентрация колеблется от 0,3 до 3% в пересчете на сырой вес. На долю других представителей углеводов приходятся десятые и сотые доли процента. В М. т. находят лишь следы свободной глюкозы и очень мало гексозофосфатов.

Неорганические соли в скелетной М. т. содержатся в виде ионов. Среди катионов наибольшую концентрацию имеют калий (см.) и натрий (см.). Калий гл. обр. сосредоточен внутри мышечных волокон, а натрий находится преимущественно в межклеточном веществе. Значительно ниже в скелетной М. т. содержание магния, кальция и железа; в М. т. содержатся также микроэлементы (см.) — кобальт, алюминий, никель, бор, цинк и др.

Некоторые особенности химического состава гладкой и сердечной мышечной ткани у млекопитающих. Данные о хим. составе гладкой и сердечной М. т. получены в основном на лаб. животных; сведения о хим. составе этих групп М. т. у человека весьма ограничены. Сердечная М. т. по содержанию ряда хим. соединений занимает промежуточное положение между скелетной и гладкой М. т.

Сердечная и особенно гладкая М. т. содержат по сравнению со скелетной М. т. меньше миофпбриллярных белков. Так, содержание миофибрилляр-ных белков (в мг азота на 1 г ткани) в скелетной мускулатуре кролика 17,31, в миокарде — 7,32, а в миометрии — 3,90. Концентрация же белков стромы в миокарде и гладкой М. т. выше, чем в скелетной мускулатуре.

По данным И. И. Иванова (1961), на долю азота белков стромы в скелетной мускулатуре кролика приходится 10,1% от общего азота М. т., в миокарде — 28,2%, а в миометрии — 40,4%. В мышце левого желудочка сердца содержание миофибрилл ярных белков, в частности актомиозина, значительно выше, чем в предсердиях и в ткани миокарда в целом, что, несомненно, связано с более выраженной сократительной функцией этого отдела миокарда.

, ,
Поделиться
Похожие записи